प्रोटीन: संरचना और कार्य। प्रोटीन के गुण. प्रोटीन की संरचना और संरचना बुनियादी नियम और अवधारणाएँ

ये उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक, बायोपॉलिमर हैं, जो एक निश्चित क्रम में लंबी श्रृंखलाओं से जुड़े 20 प्रकार के एल-?-अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं। प्रोटीन का आणविक भार 5 हजार से 10 लाख तक होता है। "व्हाइट" नाम सबसे पहले पक्षी के अंडों के पदार्थ को दिया गया था, जो गर्म करने पर सफेद अघुलनशील द्रव्यमान में बदल जाता है। बाद में इस शब्द को जानवरों और पौधों से पृथक समान गुणों वाले अन्य पदार्थों तक बढ़ा दिया गया।

चावल। 1. सबसे जटिल बायोपॉलिमर प्रोटीन हैं। उनके मैक्रोमोलेक्यूल्स में मोनोमर्स होते हैं, जो अमीनो एसिड होते हैं। प्रत्येक अमीनो एसिड में दो कार्यात्मक समूह होते हैं: एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह। प्रोटीन की सारी विविधता 20 अमीनो एसिड के विभिन्न संयोजनों के परिणामस्वरूप निर्मित होती है।

जीवित जीवों में मौजूद अन्य सभी यौगिकों पर प्रोटीन की प्रधानता होती है, जो आमतौर पर उनके सूखे वजन के आधे से अधिक के लिए जिम्मेदार होते हैं। यह माना जाता है कि प्रकृति में कई अरब व्यक्तिगत प्रोटीन हैं (उदाहरण के लिए, अकेले ई. कोली जीवाणु में 3 हजार से अधिक विभिन्न प्रोटीन मौजूद हैं)।

प्रोटीन किसी भी जीव की जीवन प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन में एंजाइम शामिल होते हैं, जिनकी भागीदारी से कोशिका में सभी रासायनिक परिवर्तन (चयापचय) होते हैं; वे जीन की क्रिया को नियंत्रित करते हैं; उनकी भागीदारी से, हार्मोन की क्रिया का एहसास होता है, तंत्रिका आवेगों की पीढ़ी सहित ट्रांसमेम्ब्रेन परिवहन किया जाता है। वे प्रतिरक्षा प्रणाली (इम्युनोग्लोबुलिन) और जमावट प्रणाली का एक अभिन्न अंग हैं, हड्डी और संयोजी ऊतक का आधार बनाते हैं, और ऊर्जा के परिवर्तन और उपयोग में शामिल होते हैं।

प्रोटीन अनुसंधान का इतिहास

प्रोटीन को अलग करने का पहला प्रयास 18वीं शताब्दी में किया गया था। 19वीं शताब्दी की शुरुआत तक, प्रोटीन के रासायनिक अध्ययन पर पहला काम सामने आया। फ्रांसीसी वैज्ञानिक जोसेफ लुई गे-लुसाक और लुई जैक्स थेनार्ड ने विभिन्न स्रोतों से प्रोटीन की मौलिक संरचना स्थापित करने की कोशिश की, जिसने व्यवस्थित विश्लेषणात्मक अध्ययन की शुरुआत को चिह्नित किया, जिसके लिए यह निष्कर्ष निकाला गया कि सभी प्रोटीन शामिल तत्वों के सेट में समान हैं। उनकी रचना. 1836 में, डच रसायनज्ञ जी.जे. मुल्डर ने प्रोटीन पदार्थों की संरचना का पहला सिद्धांत प्रस्तावित किया, जिसके अनुसार सभी प्रोटीनों में एक निश्चित काल्पनिक कट्टरपंथी (सी 40 एच 62 एन 10 ओ 12) होता है, जो सल्फर और फास्फोरस परमाणुओं के साथ विभिन्न अनुपात में जुड़ा होता है। उन्होंने इस रेडिकल को "प्रोटीन" कहा (ग्रीक प्रोटीन से - पहला, मुख्य)। मूल्डर के सिद्धांत ने प्रोटीन के अध्ययन में रुचि बढ़ाने और प्रोटीन रसायन विज्ञान के तरीकों में सुधार करने में योगदान दिया। तटस्थ लवणों के घोल से निष्कर्षण द्वारा प्रोटीन को अलग करने की तकनीकें विकसित की गईं, और प्रोटीन पहली बार क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किए गए (कुछ पौधे प्रोटीन)। प्रोटीन का विश्लेषण करने के लिए, उन्होंने एसिड और क्षार के साथ अपने प्रारंभिक पाचन का उपयोग करना शुरू कर दिया।

इसी समय, प्रोटीन फ़ंक्शन के अध्ययन पर अधिक ध्यान दिया जाने लगा। जेन्स जैकब बर्ज़ेलियस 1835 में सुझाव देने वाले पहले व्यक्ति थे कि वे जैव उत्प्रेरक की भूमिका निभाते हैं। जल्द ही, प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की खोज की गई - पेप्सिन (टी. श्वान, 1836) और ट्रिप्सिन (एल. कोर्विसार्ट, 1856), जिसने पाचन के शरीर विज्ञान और पोषक तत्वों के टूटने के दौरान बनने वाले उत्पादों के विश्लेषण की ओर ध्यान आकर्षित किया। प्रोटीन संरचना के आगे के अध्ययन और पेप्टाइड्स के रासायनिक संश्लेषण पर काम के परिणामस्वरूप पेप्टाइड परिकल्पना का उदय हुआ, जिसके अनुसार सभी प्रोटीन अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं। 19वीं सदी के अंत तक, प्रोटीन बनाने वाले अधिकांश अमीनो एसिड का अध्ययन किया गया था।

20वीं सदी की शुरुआत में, जर्मन रसायनज्ञ एमिल हरमन फिशर प्रोटीन का अध्ययन करने के लिए कार्बनिक रसायन विज्ञान के तरीकों का उपयोग करने वाले पहले व्यक्ति थे और उन्होंने साबित किया कि प्रोटीन में एमाइड (पेप्टाइड) बंधन द्वारा एक दूसरे से जुड़े β-एमिनो एसिड होते हैं। बाद में, विश्लेषण के भौतिक-रासायनिक तरीकों के उपयोग के लिए धन्यवाद, कई प्रोटीनों का आणविक द्रव्यमान निर्धारित किया गया, गोलाकार प्रोटीन का गोलाकार आकार स्थापित किया गया, अमीनो एसिड और पेप्टाइड्स का एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण किया गया, और क्रोमैटोग्राफिक विश्लेषण के तरीके बनाए गए। विकसित (क्रोमैटोग्राफी देखें)।

पहला प्रोटीन हार्मोन अलग किया गया था (फ्रेडरिक ग्रांट बैंटिंग, जॉन जेम्स रिकार्ड मैकलियोड, 1922), एंटीबॉडी में गामा ग्लोब्युलिन की उपस्थिति साबित हुई थी, और मांसपेशी प्रोटीन मायोसिन के एंजाइमेटिक कार्य का वर्णन किया गया था (व्लादिमीर अलेक्जेंड्रोविच एंगेलहार्ड्ट, एम.एन. ल्यूबिमोवा, 1939) . पहली बार, एंजाइम क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त हुए - यूरेस (जे.बी. सेलिनर, 1926), पेप्सिन (जे.एच. नॉर्ट्रॉन, 1929), लाइसोजाइम (ई.पी. अब्राहम, रॉबर्ट रॉबिन्सन, 1937)।

चावल। 2. एंजाइम लाइसोजाइम की त्रि-आयामी संरचना की योजना। वृत्त - अमीनो एसिड; स्ट्रैंड्स - पेप्टाइड बांड; छायांकित आयतें डाइसल्फ़ाइड बंधन हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के सर्पिलीकृत और लम्बे खंड दिखाई देते हैं।

1950 के दशक में, प्रोटीन अणुओं का तीन-स्तरीय संगठन सिद्ध हो गया था - प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचना की उपस्थिति; एक स्वचालित अमीनो एसिड विश्लेषक बनाया (स्टैनफोर्ड मूर, विलियम हॉवर्ड स्टीन, 1950)। 60 के दशक में, प्रोटीन (इंसुलिन, राइबोन्यूक्लिज़) को रासायनिक रूप से संश्लेषित करने का प्रयास किया गया था। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण विधियों में काफी सुधार किया गया है; एक उपकरण बनाया गया - एक सीक्वेंसर (पी. एडमैन, जी. बेग, 1967), जिसने पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करना संभव बना दिया। इसका परिणाम विभिन्न स्रोतों से कई सौ प्रोटीनों की संरचना की स्थापना थी। इनमें प्रोटियोलिटिक एंजाइम (पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, सबटिलिसिन, कार्बोक्सीपेप्टिडेस), मायोग्लोबिन, हीमोग्लोबिन, साइटोक्रोम, लाइसोजाइम, इम्युनोग्लोबुलिन, हिस्टोन, न्यूरोटॉक्सिन, वायरल लिफाफा प्रोटीन, प्रोटीन-पेप्टाइड हार्मोन शामिल हैं। परिणामस्वरूप, एंजाइमोलॉजी, इम्यूनोलॉजी, एंडोक्रिनोलॉजी और जैविक रसायन विज्ञान के अन्य क्षेत्रों में गंभीर समस्याओं को हल करने के लिए पूर्वापेक्षाएँ उभरीं।

20वीं सदी के अंत में, बायोपॉलिमर के मैट्रिक्स संश्लेषण में प्रोटीन की भूमिका का अध्ययन करने, जीवों की विभिन्न जीवन प्रक्रियाओं में उनकी क्रिया के तंत्र को समझने और उनकी संरचना और कार्य के बीच संबंध स्थापित करने में महत्वपूर्ण प्रगति हुई। अनुसंधान विधियों में सुधार और प्रोटीन और पेप्टाइड्स को अलग करने के लिए नए तरीकों के उद्भव का बहुत महत्व था।

न्यूक्लिक एसिड में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम का विश्लेषण करने के लिए एक प्रभावी विधि के विकास ने प्रोटीन में अमीनो एसिड अनुक्रम के निर्धारण को काफी सरल और तेज करना संभव बना दिया है। यह संभव हो सका क्योंकि प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम इस प्रोटीन (टुकड़े) को एन्कोड करने वाले जीन में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम से निर्धारित होता है। नतीजतन, इस जीन में न्यूक्लियोटाइड की व्यवस्था और आनुवंशिक कोड को जानकर, कोई सटीक अनुमान लगा सकता है कि प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड किस क्रम में स्थित हैं। प्रोटीन के संरचनात्मक विश्लेषण में प्रगति के साथ-साथ, उनके स्थानिक संगठन, राइबोसोम और अन्य सेलुलर ऑर्गेनेल, क्रोमैटिन, वायरस आदि सहित सुपरमॉलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स के गठन और कार्रवाई के तंत्र के अध्ययन में महत्वपूर्ण परिणाम प्राप्त हुए हैं।

प्रोटीन संरचना

लगभग सभी प्रोटीन एल-श्रृंखला से संबंधित 20 α-एमिनो एसिड से निर्मित होते हैं, और लगभग सभी जीवों में समान होते हैं। प्रोटीन में अमीनो एसिड एक पेप्टाइड बॉन्ड -CO-NH- द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं, जो पड़ोसी अमीनो एसिड अवशेषों के कार्बोक्सिल और -अमीनो समूह द्वारा बनता है: दो अमीनो एसिड एक डाइपेप्टाइड बनाते हैं जिसमें टर्मिनल कार्बोक्सिल (-COOH) होता है। और अमीनो समूह (एच 2 एन-) मुक्त रहता है, जिसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए नए अमीनो एसिड जोड़े जा सकते हैं।

श्रृंखला का वह भाग जिस पर टर्मिनल एच 2 एन-समूह स्थित है उसे एन-टर्मिनल कहा जाता है, और इसके विपरीत भाग को सी-टर्मिनल कहा जाता है। प्रोटीन की विशाल विविधता व्यवस्था के क्रम और उनमें मौजूद अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या से निर्धारित होती है। यद्यपि कोई स्पष्ट अंतर नहीं है, छोटी श्रृंखलाओं को आमतौर पर पेप्टाइड्स या ऑलिगोपेप्टाइड्स (ओलिगो से...) कहा जाता है, और पॉलीपेप्टाइड्स (प्रोटीन) को आमतौर पर 50 या अधिक से युक्त श्रृंखलाओं के रूप में समझा जाता है। सबसे आम प्रोटीन वे होते हैं जिनमें 100-400 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, लेकिन ऐसे भी होते हैं जिनके अणु 1000 या अधिक अवशेषों से बनते हैं। प्रोटीन में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हो सकती हैं। ऐसे प्रोटीन में, प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को सबयूनिट कहा जाता है।

प्रोटीन की स्थानिक संरचना

चावल। 3. सभी जीवों में प्रोटीन में 20 प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं। प्रत्येक प्रोटीन को अमीनो एसिड के एक निश्चित वर्गीकरण और मात्रात्मक अनुपात की विशेषता होती है। प्रोटीन अणुओं में, अमीनो एसिड एक रैखिक क्रम में पेप्टाइड बॉन्ड (- CO - NH -) द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं, जिससे प्रोटीन की तथाकथित प्राथमिक संरचना बनती है। शीर्ष पंक्ति - पार्श्व समूहों R1, R2, R3 के साथ मुक्त अमीनो एसिड; निचली पंक्ति - अमीनो एसिड पेप्टाइड बांड द्वारा जुड़े हुए हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक विशेष स्थानिक संरचना को अनायास बनाने और बनाए रखने में सक्षम है। प्रोटीन अणुओं के आकार के आधार पर, प्रोटीन को फाइब्रिलर और गोलाकार में विभाजित किया जाता है। गोलाकार प्रोटीन में, एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचना या ग्लोब्यूल में बदल जाती हैं। आमतौर पर ये प्रोटीन पानी में अत्यधिक घुलनशील होते हैं। इनमें लगभग सभी एंजाइम, रक्त परिवहन प्रोटीन और कई भंडारण प्रोटीन शामिल हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन धागे जैसे अणु होते हैं जो क्रॉस-लिंक द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं और लंबे फाइबर या स्तरित संरचना बनाते हैं। उनमें उच्च यांत्रिक शक्ति होती है, वे पानी में अघुलनशील होते हैं और मुख्य रूप से संरचनात्मक और सुरक्षात्मक कार्य करते हैं। ऐसे प्रोटीन के विशिष्ट प्रतिनिधि बाल और ऊनी केराटिन, रेशम फ़ाइब्रोइन और टेंडन कोलेजन हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सहसंयोजक रूप से जुड़े अमीनो एसिड के क्रम को अमीनो एसिड अनुक्रम या प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। प्रत्येक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना, संबंधित जीन द्वारा एन्कोड की गई, स्थिर होती है और उच्च-स्तरीय संरचनाओं के निर्माण के लिए आवश्यक सभी जानकारी रखती है। 20 अमीनो एसिड से बनने वाले प्रोटीन की संभावित संख्या व्यावहारिक रूप से असीमित है।

अमीनो एसिड अवशेषों के पार्श्व समूहों की परस्पर क्रिया के परिणामस्वरूप, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग अपेक्षाकृत छोटे हिस्से एक या दूसरी संरचना (फोल्डिंग का प्रकार) प्राप्त कर लेते हैं, जिसे प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के रूप में जाना जाता है। इसके सबसे विशिष्ट तत्व समय-समय पर दोहराए जाने वाले α-हेलिक्स और β-संरचना हैं। द्वितीयक संरचना बहुत स्थिर है. चूंकि यह काफी हद तक संबंधित प्रोटीन क्षेत्र के अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा निर्धारित होता है, इसलिए कुछ हद तक संभावना के साथ इसकी भविष्यवाणी करना संभव हो जाता है। शब्द "?-हेलिक्स" अमेरिकी बायोकेमिस्ट, भौतिक विज्ञानी और रसायनज्ञ लिनस कार्ल पॉलिंग द्वारा पेश किया गया था, जिन्होंने दाएं हाथ के हेलिक्स (द?-हेलिक्स कैन) के रूप में प्रोटीन-केराटिन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की व्यवस्था का वर्णन किया था। इसकी तुलना टेलीफोन कॉर्ड से की जा सकती है)। प्रोटीन में ऐसे हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ के लिए 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। इसका मतलब यह है कि एक पेप्टाइड बॉन्ड का -C=O समूह दूसरे पेप्टाइड बॉन्ड के -NH समूह के साथ एक हाइड्रोजन बॉन्ड बनाता है, जो पहले वाले से चार अमीनो एसिड अवशेष दूर है। औसतन, प्रत्येक α-हेलिकल क्षेत्र में 15 अमीनो एसिड शामिल होते हैं, जो हेलिक्स के 3-4 मोड़ से मेल खाता है। लेकिन प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन में, हेलिक्स की लंबाई इस मान से काफी भिन्न हो सकती है। क्रॉस सेक्शन में, α-हेलिक्स में एक डिस्क का आकार होता है, जिसमें से अमीनो एसिड की साइड चेन बाहर की ओर इशारा करती हैं।

संरचना, या? -मुड़ी हुई परत, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कई खंडों द्वारा बनाई जा सकती है। ये खंड एक-दूसरे के समानांतर खींचे और रखे गए हैं, पेप्टाइड बॉन्ड के बीच होने वाले हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा एक-दूसरे से जुड़े हुए हैं। उन्हें समान या विपरीत दिशाओं में उन्मुख किया जा सकता है (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ गति की दिशा आमतौर पर एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस तक मानी जाती है)। पहले मामले में, मुड़ी हुई परत को समानांतर कहा जाता है, दूसरे में - एंटीपैरेलल। उत्तरार्द्ध तब बनता है जब पेप्टाइड श्रृंखला तेजी से पीछे की ओर मुड़ती है, जिससे एक मोड़ (?-मोड़) बनता है। क्या अमीनो एसिड साइड चेन विमान के लंबवत उन्मुख हैं? -परत।

सापेक्ष सामग्री? -सर्पिल अनुभाग और? -विभिन्न प्रोटीनों के बीच संरचनाएं व्यापक रूप से भिन्न हो सकती हैं। α-हेलिक्स (मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में लगभग 75% अमीनो एसिड) की प्रबलता वाले प्रोटीन होते हैं, और कई फाइब्रिलर प्रोटीन (रेशम फाइब्रोइन, β-केराटिन सहित) में चेन फोल्डिंग का मुख्य प्रकार α-हेलिक्स है। -संरचना। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के वे क्षेत्र जिन्हें ऊपर वर्णित किसी भी संरचना में वर्गीकृत नहीं किया जा सकता है, कनेक्टिंग लूप कहलाते हैं। उनकी संरचना मुख्य रूप से अमीनो एसिड की साइड चेन के बीच बातचीत से निर्धारित होती है, और किसी भी प्रोटीन के अणु में यह कड़ाई से परिभाषित तरीके से फिट होती है।

तृतीयक संरचना कहलाती हैगोलाकार प्रोटीन की स्थानिक संरचना। लेकिन अक्सर यह अवधारणा अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को मोड़ने की विधि को संदर्भित करती है, जो प्रत्येक विशिष्ट प्रोटीन की विशेषता है। तृतीयक संरचना एक प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा अनायास, जाहिरा तौर पर, एक निश्चित जमावट पथ (पथों) के साथ माध्यमिक संरचना तत्वों के प्रारंभिक गठन के साथ बनती है। यदि द्वितीयक संरचना की स्थिरता हाइड्रोजन बांड के कारण होती है, तो तृतीयक संरचना गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं की एक विविध प्रणाली द्वारा तय की जाती है: हाइड्रोजन, आयनिक, अंतर-आणविक अंतःक्रिया, साथ ही गैर-ध्रुवीय अमीनो की पार्श्व श्रृंखलाओं के बीच हाइड्रोफोबिक संपर्क अम्ल अवशेष.

कुछ प्रोटीनों में, सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड (-एस-एस- बांड) के गठन से तृतीयक संरचना को और अधिक स्थिर किया जाता है। एक नियम के रूप में, प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर कोर में एकत्रित हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड की साइड चेन होती हैं (प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर उनका स्थानांतरण थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल होता है), और परिधि पर हाइड्रोफिलिक अवशेष और कुछ हाइड्रोफोबिक होते हैं। प्रोटीन ग्लोब्यूल जलयोजन जल के कई सौ अणुओं से घिरा होता है, जो प्रोटीन अणु की स्थिरता के लिए आवश्यक है और अक्सर इसके कामकाज में शामिल होता है। तृतीयक संरचना मोबाइल है, इसके अलग-अलग खंड स्थानांतरित हो सकते हैं, जिससे गठनात्मक संक्रमण होता है जो अन्य अणुओं के साथ प्रोटीन की बातचीत में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

तृतीयक संरचना प्रोटीन के कार्यात्मक गुणों का आधार है। यह प्रोटीन में कार्यात्मक समूहों के समूह के गठन को निर्धारित करता है - सक्रिय केंद्र और बंधन क्षेत्र, उन्हें आवश्यक ज्यामिति देता है, एक आंतरिक वातावरण के निर्माण की अनुमति देता है, जो कई प्रतिक्रियाओं की घटना के लिए एक शर्त है, और अन्य प्रोटीन के साथ बातचीत सुनिश्चित करता है। .

प्रोटीन की तृतीयक संरचना स्पष्ट रूप से इसकी प्राथमिक संरचना से मेल खाती है; संभवतः एक अभी तक अनिर्धारित स्टीरियोकेमिकल कोड है जो प्रोटीन फोल्डिंग की प्रकृति को निर्धारित करता है। हालाँकि, स्थानिक व्यवस्था की एक ही विधि आमतौर पर किसी एक प्राथमिक संरचना से नहीं, बल्कि संरचनाओं के पूरे परिवार से मेल खाती है जिसमें अमीनो एसिड अवशेषों का केवल एक छोटा सा अंश (20-30% तक) मेल खा सकता है, लेकिन निश्चित रूप से श्रृंखला में स्थानों पर अमीनो एसिड अवशेषों की समानता संरक्षित रहती है। इसका परिणाम प्रोटीन के बड़े परिवारों का गठन है जो समान तृतीयक और कमोबेश समान प्राथमिक संरचना और, एक नियम के रूप में, सामान्य कार्य द्वारा विशेषता रखते हैं। उदाहरण के लिए, ये विभिन्न प्रजातियों के जीवों के प्रोटीन हैं जिनका कार्य समान है और ये क्रमिक रूप से संबंधित हैं: मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, इलास्टेज और अन्य पशु प्रोटीन।

चावल। 4. तृतीयक संरचना के साथ कई प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स के संयोजन के परिणामस्वरूप, एक चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना एक जटिल परिसर में बनती है। ऐसे जटिल प्रोटीन का एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है, जिसमें चार मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं।

अक्सर, विशेष रूप से बड़े प्रोटीन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह स्थानिक संरचना के अधिक या कम स्वायत्त तत्वों की श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों द्वारा गठन के माध्यम से होती है - ऐसे डोमेन जिनमें कार्यात्मक स्वायत्तता हो सकती है, जो एक या किसी अन्य जैविक गतिविधि के लिए जिम्मेदार होते हैं। प्रोटीन. इस प्रकार, रक्त जमावट प्रोटीन के एन-टर्मिनल डोमेन कोशिका झिल्ली से उनका जुड़ाव सुनिश्चित करते हैं।

ऐसे कई प्रोटीन हैं जिनके अणु हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, हाइड्रोजन या आयनिक बांड द्वारा एक साथ बंधे ग्लोब्यूल्स (सबयूनिट्स) का एक समूह हैं। ऐसे कॉम्प्लेक्स को ऑलिगोमेरिक, मल्टीमेरिक या सबयूनिट प्रोटीन कहा जाता है। कार्यात्मक रूप से सक्रिय प्रोटीन कॉम्प्लेक्स में उपइकाइयों की व्यवस्था को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। कुछ प्रोटीन उच्च क्रम की संरचनाएं बनाने में सक्षम हैं, उदाहरण के लिए, मल्टीएंजाइम कॉम्प्लेक्स, विस्तारित संरचनाएं (बैक्टीरियोफेज कोट प्रोटीन), सुपरमॉलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स जो एक पूरे के रूप में कार्य करते हैं (उदाहरण के लिए, राइबोसोम या माइटोकॉन्ड्रियल श्वसन श्रृंखला के घटक)।

चतुर्धातुक संरचना असामान्य ज्यामिति वाले अणुओं के निर्माण की अनुमति देती है। इस प्रकार, 24 उपइकाइयों द्वारा निर्मित फेरिटिन में एक आंतरिक गुहा होती है, जिसकी बदौलत प्रोटीन 3000 लौह आयनों को बांधने में सफल होता है। इसके अलावा, चतुर्धातुक संरचना एक अणु में कई अलग-अलग कार्य करने की अनुमति देती है। ट्रिप्टोफैन सिंथेटेज़ अमीनो एसिड ट्रिप्टोफैन के संश्लेषण के कई क्रमिक चरणों के लिए जिम्मेदार एंजाइमों को जोड़ता है।

प्रोटीन संरचना का अध्ययन करने की विधियाँ

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु के संगठन के अन्य सभी स्तरों को निर्धारित करती है। इसलिए, विभिन्न प्रोटीनों के जैविक कार्य का अध्ययन करते समय, इस संरचना का ज्ञान महत्वपूर्ण है। पहला प्रोटीन जिसके लिए अमीनो एसिड अनुक्रम स्थापित किया गया था वह अग्न्याशय हार्मोन, इंसुलिन था। यह काम, जिसमें 11 साल लगे, अंग्रेजी बायोकेमिस्ट फ्रेडरिक सेंगर (1954) द्वारा किया गया था। उन्होंने हार्मोन अणु में 51 अमीनो एसिड का स्थान निर्धारित किया और दिखाया कि इसमें डाइसल्फ़ाइड बांड से जुड़ी 2 श्रृंखलाएं हैं। बाद में, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना स्थापित करने का अधिकांश कार्य स्वचालित कर दिया गया।

आनुवंशिक इंजीनियरिंग विधियों के विकास के साथ, इन प्रोटीनों को एन्कोडिंग करने वाले जीन में न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के विश्लेषण के परिणामों के अनुसार प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का निर्धारण करके इस प्रक्रिया को और तेज करना संभव हो गया। प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचना का अध्ययन काफी जटिल भौतिक तरीकों का उपयोग करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, वृत्ताकार द्वैतवाद या प्रोटीन क्रिस्टल का एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण। तृतीयक संरचना की स्थापना सबसे पहले अंग्रेजी बायोकेमिस्ट जॉन काउडरी केंड्रयू (1957) ने मांसपेशी प्रोटीन मायोग्लोबिन के लिए की थी।

चावल। 5. मायोग्लोबिन अणु का मॉडल (अणु का स्थानिक विन्यास)

प्रोटीन का विकृतीकरण

प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं को स्थिर करने के लिए जिम्मेदार अपेक्षाकृत कमजोर बंधन आसानी से नष्ट हो जाते हैं, जिसके साथ इसकी जैविक गतिविधि का नुकसान होता है। मूल (मूल) प्रोटीन संरचना का विनाश, जिसे विकृतीकरण कहा जाता है, एसिड और बेस की उपस्थिति में होता है, हीटिंग के साथ, आयनिक शक्ति में परिवर्तन और अन्य प्रभावों के साथ। एक नियम के रूप में, विकृत प्रोटीन पानी में खराब या बिल्कुल भी घुलनशील नहीं होते हैं। एक अल्पकालिक प्रभाव और विकृतीकरण कारकों के तेजी से उन्मूलन के साथ, मूल संरचना और जैविक गुणों की पूर्ण या आंशिक बहाली के साथ प्रोटीन पुनर्रचना संभव है।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन अणुओं की संरचना की जटिलता और उनके द्वारा किए जाने वाले कार्यों की अत्यधिक विविधता के कारण उनका एकीकृत और स्पष्ट वर्गीकरण बनाना मुश्किल हो जाता है, हालाँकि ऐसा करने का प्रयास 19वीं शताब्दी के अंत से बार-बार किया गया है। उनकी रासायनिक संरचना के आधार पर, प्रोटीन को सरल और जटिल (कभी-कभी प्रोटीन भी कहा जाता है) में विभाजित किया जाता है। पहले के अणुओं में केवल अमीनो एसिड होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलावा, जटिल प्रोटीन में गैर-प्रोटीन घटक होते हैं जो कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन), धातु आयन (मेटालोप्रोटीन), फॉस्फेट समूह (फॉस्फोप्रोटीन), रंगद्रव्य (क्रोमोप्रोटीन) द्वारा दर्शाए जाते हैं। वगैरह। ।

उनके द्वारा किए जाने वाले कार्यों के आधार पर, प्रोटीन के कई वर्गों को प्रतिष्ठित किया जाता है. सबसे विविध और सबसे विशिष्ट वर्ग में उत्प्रेरक कार्य वाले प्रोटीन होते हैं - एंजाइम जो जीवित जीवों में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करने की क्षमता रखते हैं। इस क्षमता में, प्रोटीन चयापचय के दौरान विभिन्न यौगिकों के संश्लेषण और टूटने की सभी प्रक्रियाओं में, प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड के जैवसंश्लेषण में, कोशिका विकास और विभेदन के विनियमन में भाग लेते हैं। परिवहन प्रोटीन में फैटी एसिड, हार्मोन और अन्य कार्बनिक और अकार्बनिक यौगिकों और आयनों को चुनिंदा रूप से बांधने की क्षमता होती है, और फिर उन्हें वर्तमान के साथ वांछित स्थान पर ले जाती है (उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन फेफड़ों से सभी कोशिकाओं तक ऑक्सीजन के हस्तांतरण में शामिल होता है) शरीर)। परिवहन प्रोटीन जैविक झिल्लियों में आयनों, लिपिड, शर्करा और अमीनो एसिड का सक्रिय परिवहन भी करते हैं।

संरचनात्मक प्रोटीन एक सहायक या सुरक्षात्मक कार्य करते हैं; वे कोशिका कंकाल के निर्माण में भाग लेते हैं। उनमें से सबसे आम हैं संयोजी ऊतक के कोलेजन, केराटिन, नाखून और पंख, संवहनी कोशिकाओं के इलास्टिन और कई अन्य। लिपिड के साथ संयोजन में, वे सेलुलर और इंट्रासेल्युलर झिल्ली का संरचनात्मक आधार हैं।

कई प्रोटीन सुरक्षात्मक कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, कशेरुकियों के इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) विदेशी रोगजनक सूक्ष्मजीवों और पदार्थों को बांधने की क्षमता रखते हैं, शरीर पर उनके रोगजनक प्रभाव को बेअसर करते हैं और कोशिका प्रसार को रोकते हैं। फाइब्रिनोजेन और थ्रोम्बिन रक्त के थक्के बनने की प्रक्रिया में शामिल होते हैं। बैक्टीरिया द्वारा स्रावित कई प्रोटीन पदार्थ, साथ ही कुछ अकशेरुकी जीवों के घटकों को विषाक्त पदार्थों के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।

कुछ प्रोटीन (नियामक) संपूर्ण शरीर, व्यक्तिगत अंगों, कोशिकाओं या प्रक्रियाओं की शारीरिक गतिविधि के नियमन में शामिल होते हैं। वे जीन प्रतिलेखन और प्रोटीन संश्लेषण को नियंत्रित करते हैं; इनमें अंतःस्रावी ग्रंथियों द्वारा स्रावित पेप्टाइड-प्रोटीन हार्मोन शामिल हैं। बीज भंडारण प्रोटीन भ्रूण के विकास के प्रारंभिक चरणों के लिए पोषक तत्व प्रदान करते हैं। इनमें कैसिइन, अंडे का सफेद एल्बुमिन (ओवलब्यूमिन) और कई अन्य भी शामिल हैं। प्रोटीन के लिए धन्यवाद, मांसपेशी कोशिकाएं सिकुड़ने की क्षमता हासिल कर लेती हैं और अंततः शरीर को गति प्रदान करती हैं। ऐसे सिकुड़े हुए प्रोटीन के उदाहरण कंकाल की मांसपेशी एक्टिन और मायोसिन, साथ ही ट्यूबुलिन हैं, जो एककोशिकीय जीवों के सिलिया और फ्लैगेला के घटक हैं; वे कोशिका विभाजन के दौरान गुणसूत्रों का विचलन भी सुनिश्चित करते हैं।

रिसेप्टर प्रोटीन हार्मोन और अन्य जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों का लक्ष्य हैं। उनकी मदद से, कोशिका बाहरी वातावरण की स्थिति के बारे में जानकारी प्राप्त करती है। वे तंत्रिका उत्तेजना के संचरण और उन्मुख कोशिका गति (केमोटैक्सिस) में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। शरीर में प्रवेश करने वाली ऊर्जा के साथ-साथ ऊर्जा का परिवर्तन और उपयोग भी बायोएनेर्जी प्रणाली के प्रोटीन (उदाहरण के लिए, दृश्य वर्णक रोडोप्सिन, श्वसन श्रृंखला के साइटोक्रोम) की भागीदारी से होता है। कई प्रोटीन अन्य, कभी-कभी असामान्य कार्यों के साथ भी होते हैं (उदाहरण के लिए, कुछ अंटार्कटिक मछली के प्लाज्मा में ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनमें एंटीफ़्रीज़ गुण होते हैं)।

प्रोटीन जैवसंश्लेषण

किसी विशेष प्रोटीन की संरचना के बारे में सभी जानकारी न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम के रूप में संबंधित जीन में "संग्रहीत" होती है और टेम्पलेट संश्लेषण की प्रक्रिया में कार्यान्वित की जाती है। सबसे पहले, जानकारी को डीएनए अणु से मैसेंजर आरएनए (एमआरएनए) में एंजाइम डीएनए-निर्भर आरएनए पोलीमरेज़ का उपयोग करके स्थानांतरित (पढ़ा) जाता है, और फिर एमआरएनए पर राइबोसोम में, आनुवंशिक कोड के अनुसार एक मैट्रिक्स पर, भागीदारी के साथ अमीनो एसिड पहुंचाने वाले आरएनए के परिवहन से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का निर्माण होता है।

राइबोसोम से निकलने वाली संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं, स्वचालित रूप से मुड़ती हैं, प्रोटीन की संरचना विशेषता लेती हैं और पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के अधीन हो सकती हैं। व्यक्तिगत अमीनो एसिड की साइड चेन में संशोधन (हाइड्रॉक्सिलेशन, फॉस्फोराइलेशन, आदि) हो सकता है। इसीलिए, उदाहरण के लिए, कोलेजन में हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीलिसिन पाए जाते हैं (देखें)। संशोधन के साथ पॉलीपेप्टाइड बांड का टूटना भी हो सकता है। इस प्रकार, उदाहरण के लिए, एक सक्रिय इंसुलिन अणु का निर्माण होता है, जिसमें डाइसल्फ़ाइड बांड से जुड़ी दो श्रृंखलाएँ होती हैं।

चावल। 6. प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना।

पोषण में प्रोटीन का महत्व

प्रोटीन पशु और मानव भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक है। प्रोटीन का पोषण मूल्य उनमें आवश्यक अमीनो एसिड की सामग्री से निर्धारित होता है, जो शरीर में स्वयं उत्पन्न नहीं होते हैं। इस संबंध में, पौधों के प्रोटीन पशु प्रोटीन की तुलना में कम मूल्यवान होते हैं: उनमें लाइसिन, मेथिओनिन और ट्रिप्टोफैन की मात्रा कम होती है, और जठरांत्र संबंधी मार्ग में उन्हें पचाना अधिक कठिन होता है। भोजन में आवश्यक अमीनो एसिड की कमी से नाइट्रोजन चयापचय में गंभीर गड़बड़ी होती है।

प्रोटीन मुक्त अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, जो आंत में अवशोषण के बाद, प्रवेश करते हैं और सभी कोशिकाओं में वितरित होते हैं। उनमें से कुछ ऊर्जा की रिहाई के साथ सरल यौगिकों में टूट जाते हैं, जिनका उपयोग कोशिका द्वारा विभिन्न आवश्यकताओं के लिए किया जाता है, और कुछ किसी दिए गए जीव की विशेषता वाले नए प्रोटीन के संश्लेषण में जाते हैं। (आर. ए. मतवीवा, विश्वकोश सिरिल और मेथोडियस)

प्रोटीन की गणना

• अमाइलॉइड - अमाइलॉइड;
• ऋणायनिक - ऋणायनिक;
• एंटीवायरस - एंटीवायरल;
• स्वप्रतिरक्षी - स्वप्रतिरक्षी;
• ऑटोलॉगस - ऑटोलॉजिक;
• जीवाणु - जीवाणु;
• बेंस जोन्स प्रोटीन;
• वायरस से प्रेरित - वायरस से प्रेरित;
• वायरल - वायरस;
• वायरल गैर-संरचनात्मक - वायरस गैर-संरचनात्मक;
• वायरल संरचनात्मक - वायरस संरचनात्मक;
• वायरस-विशिष्ट - वायरस विशिष्ट;
• उच्च आणविक भार - उच्च आणविक भार;
• हीम युक्त - हीम;
• विषमलैंगिक - विदेशी;
• संकर - संकर;
• ग्लाइकोसिलेटेड - ग्लाइकेटेड;
• गोलाकार - गोलाकार;
• विकृत - विकृत;
• लौह युक्त - लोहा;
• जर्दी - जर्दी;
• पशु प्रोटीन - पशु प्रोटीन;
• सुरक्षात्मक - रक्षात्मक;
• प्रतिरक्षा - प्रतिरक्षा;
• इम्युनोजेनिक - प्रतिरक्षाविज्ञानी रूप से प्रासंगिक;
• कैल्शियम बाइंडिंग;
• खट्टा - अम्लीय;
• कणिका - कणिका;
• झिल्ली - झिल्ली;
• मायलोमा - मायलोमा;
• माइक्रोसोमल - माइक्रोसोमल;
• दूध प्रोटीन - दूध प्रोटीन;
• मोनोक्लोनल - मोनोक्लोनल इम्युनोग्लोबुलिन;
• मांसपेशी प्रोटीन - मांसपेशी प्रोटीन;
• मूलनिवासी - मूलनिवासी;
• नॉनहिस्टोन - नॉनहिस्टोन;
• दोषपूर्ण - आंशिक;
• अघुलनशील - अघुलनशील;
• अपचनीय - अघुलनशील;
• गैर-एंजाइमी - गैर-एंजाइम;
• कम आणविक भार - कम आणविक भार;
• नया प्रोटीन - नया प्रोटीन;
• सामान्य - संपूर्ण;
• ऑन्कोजेनिक - ओंकोप्रोटीन;
• मुख्य चरण प्रोटीन - आयनिक;
• तीव्र चरण का प्रोटीन (सूजन) - तीव्र चरण का प्रोटीन;
• भोजन भोजन;
• रक्त प्लाज्मा प्रोटीन - प्लाज्मा प्रोटीन;
• प्लेसेंटल - प्लेसेंटा;
• अनयुग्मन - अनयुग्मन;
• पुनर्जीवित तंत्रिका का प्रोटीन;
• नियामक - नियामक;
• पुनर्संयोजन - पुनः संयोजक;
• रिसेप्टर - रिसेप्टर;
• राइबोसोमल - राइबोसोमल;
• बंधन - बंधन;
• स्रावी प्रोटीन - स्रावी प्रोटीन;
• सी-रिएक्टिव - सी-रिएक्टिव;
• मट्ठा प्रोटीन - मट्ठा प्रोटीन, लैक्टोप्रोटीन;
• ऊतक - ऊतक;
• विषैला - विषैला;
• काइमेरिक - काइमेरिक;
• पूरा - पूरा;
• साइटोसोलिक - साइटोसोलिक;
• क्षारीय प्रोटीन - आयनिक प्रोटीन;
• बहिर्जात - बहिर्जात;
• अंतर्जात - अंतर्जात प्रोटीन।

साहित्य में प्रोटीन के बारे में और पढ़ें:

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कुछ और दिलचस्प खोजें:

कोशिका की जीवन गतिविधि जैव रासायनिक प्रक्रियाओं पर आधारित होती है जो आणविक स्तर पर होती हैं और जैव रसायन के अध्ययन के विषय के रूप में कार्य करती हैं। तदनुसार, आनुवंशिकता और परिवर्तनशीलता की घटनाएं कार्बनिक पदार्थों के अणुओं और मुख्य रूप से न्यूक्लिक एसिड और प्रोटीन से भी जुड़ी होती हैं।

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन बड़े अणु होते हैं जिनमें सैकड़ों और हजारों प्राथमिक इकाइयाँ - अमीनो एसिड होते हैं। ऐसे पदार्थ, जिनमें दोहराई जाने वाली प्राथमिक इकाइयाँ - मोनोमर्स शामिल हैं, पॉलिमर कहलाते हैं। तदनुसार, प्रोटीन को पॉलिमर कहा जा सकता है, जिसके मोनोमर्स अमीनो एसिड होते हैं।

एक जीवित कोशिका में कुल मिलाकर 20 प्रकार के अमीनो एसिड ज्ञात हैं। अमीनो एसिड का नाम इसकी संरचना में अमाइन समूह NHy की सामग्री के कारण प्राप्त हुआ था, जिसमें मूल गुण हैं, और कार्बोक्सिल समूह COOH, जिसमें अम्लीय गुण हैं। सभी अमीनो एसिड में समान NH2-CH-COOH समूह होता है और रेडिकल - R नामक रासायनिक समूह द्वारा एक दूसरे से भिन्न होता है। अमीनो एसिड का एक बहुलक श्रृंखला में जुड़ना एक पेप्टाइड बॉन्ड (CO - NH) के गठन के कारण होता है। एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह और दूसरे अमीनो एसिड का अमीनो समूह। इससे पानी का एक अणु निकलता है। यदि परिणामी पॉलिमर श्रृंखला छोटी है, तो इसे ओलिगोपेप्टाइड कहा जाता है, यदि लंबी है, तो इसे पॉलीपेप्टाइड कहा जाता है।

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन की संरचना पर विचार करते समय, प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं को प्रतिष्ठित किया जाता है।

प्राथमिक संरचनाश्रृंखला में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है। यहां तक ​​कि एक अमीनो एसिड की व्यवस्था में बदलाव से एक पूरी तरह से नए प्रोटीन अणु का निर्माण होता है। 20 अलग-अलग अमीनो एसिड के संयोजन से बनने वाले प्रोटीन अणुओं की संख्या एक खगोलीय आंकड़े तक पहुंच जाती है।

यदि प्रोटीन के बड़े अणु (मैक्रोमोलेक्यूल्स) किसी कोशिका में लम्बी अवस्था में स्थित होते, तो वे उसमें बहुत अधिक जगह घेर लेते, जिससे कोशिका का कार्य करना कठिन हो जाता। इस संबंध में, प्रोटीन अणु विभिन्न विन्यासों में मुड़ते, झुकते और मुड़ते हैं। तो प्राथमिक संरचना के आधार पर उत्पन्न होता है द्वितीयक संरचना -प्रोटीन श्रृंखला एक समान घुमाव वाले सर्पिल में फिट होती है। आसन्न मोड़ कमजोर हाइड्रोजन बांड द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं, जो कई बार दोहराए जाने पर, इस संरचना के साथ प्रोटीन अणुओं को स्थिरता प्रदान करते हैं।

द्वितीयक संरचना सर्पिल एक कुंडल में फिट होकर बनती है तृतीयक संरचना।प्रत्येक प्रकार के प्रोटीन का कुंडल आकार सख्ती से विशिष्ट होता है और पूरी तरह से प्राथमिक संरचना पर निर्भर करता है, यानी श्रृंखला में अमीनो एसिड के क्रम पर। तृतीयक संरचना कई कमजोर इलेक्ट्रोस्टैटिक बांडों के कारण बनी रहती है: अमीनो एसिड के सकारात्मक और नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए समूह आकर्षित होते हैं और प्रोटीन श्रृंखला के व्यापक रूप से अलग किए गए वर्गों को भी एक साथ लाते हैं। प्रोटीन अणु के अन्य भाग, उदाहरण के लिए, हाइड्रोफोबिक (जल-विकर्षक) समूह भी एक-दूसरे के करीब आते हैं।

कुछ प्रोटीन, जैसे हीमोग्लोबिन, कई श्रृंखलाओं से बने होते हैं जो प्राथमिक संरचना में भिन्न होते हैं। एक साथ मिलकर, वे एक जटिल प्रोटीन बनाते हैं जिसमें न केवल तृतीयक, बल्कि प्रोटीन भी होता है चतुर्धातुक संरचना(अंक 2)।

प्रोटीन अणुओं की संरचनाओं में निम्नलिखित पैटर्न देखा जाता है: संरचनात्मक स्तर जितना अधिक होगा, उन्हें समर्थन देने वाले रासायनिक बंधन उतने ही कमजोर होंगे। चतुर्धातुक, तृतीयक और द्वितीयक संरचना बनाने वाले बंधन पर्यावरण, तापमान, विकिरण आदि की भौतिक-रासायनिक स्थितियों के प्रति बेहद संवेदनशील होते हैं। उनके प्रभाव में, प्रोटीन अणुओं की संरचनाएं प्राथमिक - मूल संरचना में नष्ट हो जाती हैं। प्रोटीन अणुओं की प्राकृतिक संरचना के इस विघटन को कहा जाता है विकृतीकरणजब विकृतीकरण एजेंट को हटा दिया जाता है, तो कई प्रोटीन अनायास ही अपनी मूल संरचना को बहाल करने में सक्षम हो जाते हैं। यदि प्राकृतिक प्रोटीन उच्च तापमान या अन्य कारकों की तीव्र क्रिया के संपर्क में आता है, तो यह अपरिवर्तनीय रूप से विकृत हो जाता है। यह कोशिका प्रोटीन के अपरिवर्तनीय विकृतीकरण का तथ्य है जो बहुत उच्च तापमान की स्थिति में जीवन की असंभवता की व्याख्या करता है।

कोशिका में प्रोटीन की जैविक भूमिका

प्रोटीन, भी कहा जाता है प्रोटीन(ग्रीक प्रोटो - पहला),जानवरों और पौधों की कोशिकाओं में वे विविध और बहुत महत्वपूर्ण कार्य करते हैं, जिनमें निम्नलिखित शामिल हैं।

उत्प्रेरक।प्राकृतिक उत्प्रेरक - एंजाइमोंपूर्णतः या लगभग पूर्णतः प्रोटीन होते हैं। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जीवित ऊतकों में रासायनिक प्रक्रियाएं सैकड़ों हजारों या लाखों गुना तेज हो जाती हैं। उनके प्रभाव में, सभी प्रक्रियाएं "हल्के" परिस्थितियों में तुरंत होती हैं: सामान्य शरीर के तापमान पर, जीवित ऊतकों के लिए तटस्थ वातावरण में। एंजाइमों की गति, सटीकता और चयनात्मकता किसी भी कृत्रिम उत्प्रेरक से अतुलनीय है। उदाहरण के लिए, एक मिनट में एक एंजाइम अणु हाइड्रोजन पेरोक्साइड (H2O2) के 5 मिलियन अणुओं की अपघटन प्रतिक्रिया करता है। एंजाइमों की विशेषता चयनात्मकता होती है। इस प्रकार, वसा एक विशेष एंजाइम द्वारा टूट जाती है जो प्रोटीन और पॉलीसेकेराइड (स्टार्च, ग्लाइकोजन) को प्रभावित नहीं करती है। बदले में, एक एंजाइम जो केवल स्टार्च या ग्लाइकोजन को तोड़ता है, वसा को प्रभावित नहीं करता है।

कोशिका में किसी भी पदार्थ के टूटने या संश्लेषण की प्रक्रिया को आमतौर पर कई रासायनिक क्रियाओं में विभाजित किया जाता है। प्रत्येक ऑपरेशन एक अलग एंजाइम द्वारा किया जाता है। ऐसे एंजाइमों का एक समूह एक जैव रासायनिक कन्वेयर बेल्ट का निर्माण करता है।

ऐसा माना जाता है कि प्रोटीन का उत्प्रेरक कार्य उनकी तृतीयक संरचना पर निर्भर करता है; जब यह नष्ट हो जाता है, तो एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि गायब हो जाती है।

सुरक्षात्मक.कुछ प्रकार के प्रोटीन कोशिका और पूरे शरीर को रोगजनकों और उनमें प्रवेश करने वाले विदेशी निकायों से बचाते हैं। ऐसे प्रोटीन कहलाते हैं एंटीबॉडीज.एंटीबॉडीज़ शरीर के लिए विदेशी बैक्टीरिया और वायरस के प्रोटीन से बंध जाते हैं, जो उनके प्रजनन को दबा देता है। प्रत्येक विदेशी प्रोटीन के लिए, शरीर विशेष "एंटी-प्रोटीन" - एंटीबॉडी का उत्पादन करता है। रोगज़नक़ों के प्रतिरोध के इस तंत्र को कहा जाता है रोग प्रतिरोधक क्षमता।

बीमारी को रोकने के लिए, लोगों और जानवरों को कमजोर या मारे गए रोगजनकों (टीके) दिए जाते हैं, जो बीमारी का कारण नहीं बनते हैं, लेकिन शरीर में विशेष कोशिकाओं को इन रोगजनकों के खिलाफ एंटीबॉडी का उत्पादन करने का कारण बनते हैं। यदि, कुछ समय बाद, रोगजनक वायरस और बैक्टीरिया ऐसे जीव में प्रवेश करते हैं, तो उन्हें एंटीबॉडी की एक मजबूत सुरक्षात्मक बाधा का सामना करना पड़ता है।

हार्मोनल.कई हार्मोन प्रोटीन भी होते हैं। तंत्रिका तंत्र के साथ-साथ, हार्मोन रासायनिक प्रतिक्रियाओं की एक प्रणाली के माध्यम से विभिन्न अंगों (और पूरे शरीर) के कामकाज को नियंत्रित करते हैं।

चिंतनशील.कोशिका प्रोटीन बाहर से आने वाले संकेतों को प्राप्त करते हैं। इसी समय, विभिन्न पर्यावरणीय कारक (तापमान, रासायनिक, यांत्रिक, आदि) प्रोटीन की संरचना में परिवर्तन का कारण बनते हैं - प्रतिवर्ती विकृतीकरण, जो बदले में, रासायनिक प्रतिक्रियाओं की घटना में योगदान देता है जो बाहरी जलन के लिए कोशिका की प्रतिक्रिया सुनिश्चित करता है। प्रोटीन की यह क्षमता तंत्रिका तंत्र और मस्तिष्क के कामकाज को रेखांकित करती है।

मोटर.सभी प्रकार की कोशिका और शरीर की गतिविधियाँ: प्रोटोजोआ में सिलिया की झिलमिलाहट, उच्च जानवरों में मांसपेशियों का संकुचन और अन्य मोटर प्रक्रियाएं - एक विशेष प्रकार के प्रोटीन द्वारा निर्मित होती हैं।

ऊर्जा।प्रोटीन कोशिकाओं के लिए ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकता है। कार्बोहाइड्रेट या वसा की कमी से अमीनो एसिड अणु ऑक्सीकृत हो जाते हैं। इस मामले में जारी ऊर्जा का उपयोग शरीर की महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं को बनाए रखने के लिए किया जाता है।

परिवहन।रक्त में प्रोटीन हीमोग्लोबिन हवा से ऑक्सीजन को बांधने और पूरे शरीर में ले जाने में सक्षम है। यह महत्वपूर्ण कार्य कुछ अन्य प्रोटीनों द्वारा भी साझा किया जाता है।

प्लास्टिक।प्रोटीन कोशिकाओं (उनकी झिल्लियों) और जीवों (उनकी रक्त वाहिकाएं, तंत्रिकाएं, पाचन तंत्र, आदि) की मुख्य निर्माण सामग्री हैं। साथ ही, प्रोटीन में व्यक्तिगत विशिष्टता होती है, यानी, व्यक्तिगत लोगों के जीवों में कुछ प्रोटीन होते हैं जो केवल उनके लिए विशेषता होते हैं -

इस प्रकार, प्रोटीन कोशिका का सबसे महत्वपूर्ण घटक है, जिसके बिना जीवन के गुणों की अभिव्यक्ति असंभव है। हालाँकि, जीवित चीजों का प्रजनन, आनुवंशिकता की घटना, जैसा कि हम बाद में देखेंगे, न्यूक्लिक एसिड की आणविक संरचनाओं से जुड़ी है। यह खोज जीव विज्ञान में नवीनतम प्रगति का परिणाम है। अब यह ज्ञात है कि एक जीवित कोशिका में आवश्यक रूप से दो प्रकार के पॉलिमर होते हैं - प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड। उनकी बातचीत में जीवन की घटना के सबसे गहरे पहलू शामिल हैं।

टिकट 2. 1. लिपिड प्रकृति के आवश्यक पोषण कारक।कुछ लिपिड मानव शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और इसलिए आवश्यक पोषण कारक हैं। इनमें दो या दो से अधिक दोहरे बंधन (पॉलीन) वाले फैटी एसिड शामिल हैं - आवश्यक फैटी एसिड।इनमें से कुछ एसिड स्थानीय हार्मोन - ईकोसैनोइड्स (विषय 8.10) के संश्लेषण के लिए सब्सट्रेट हैं।

वसा में घुलनशील विटामिनविभिन्न कार्य करें: विटामिन एदृष्टि की प्रक्रिया, साथ ही कोशिका वृद्धि और विभेदन में भाग लेता है; कुछ प्रकार के ट्यूमर के विकास को रोकने की इसकी क्षमता सिद्ध हो चुकी है; विटामिन Kरक्त के थक्के जमने में भाग लेता है; विटामिन डीकैल्शियम चयापचय के नियमन में भाग लेता है; विटामिन ई- एंटीऑक्सीडेंट, मुक्त कणों के निर्माण को रोकता है और इस प्रकार लिपिड पेरोक्सीडेशन के परिणामस्वरूप कोशिका क्षति का प्रतिकार करता है।

दस्तावेज़

2.प्रोटीन की संरचनात्मक संगठन की संरचना और स्तर

प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के चार स्तर हैं: प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक। प्रत्येक स्तर की अपनी विशेषताएँ होती हैं।

प्राथमिक प्रोटीन संरचना

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बांड से जुड़ी अमीनो एसिड की एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है। प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन का सबसे सरल स्तर है। एक अमीनो एसिड के α-एमिनो समूह और दूसरे अमीनो एसिड के α-कार्बोक्सिल समूह के बीच सहसंयोजक पेप्टाइड बांड द्वारा इसे उच्च स्थिरता दी जाती है। [दिखाओ].

यदि प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन का इमिनो समूह पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में शामिल है, तो इसका एक अलग रूप है [दिखाओ].

जब कोशिकाओं में पेप्टाइड बांड बनते हैं, तो पहले एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह सक्रिय होता है, और फिर यह दूसरे के अमीनो समूह के साथ जुड़ जाता है। पॉलीपेप्टाइड्स का प्रयोगशाला संश्लेषण लगभग उसी तरह से किया जाता है।

पेप्टाइड बंधन एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का दोहराव वाला टुकड़ा है। इसमें कई विशेषताएं हैं जो न केवल प्राथमिक संरचना के आकार को प्रभावित करती हैं, बल्कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संगठन के उच्च स्तर को भी प्रभावित करती हैं:

समतलीयता - पेप्टाइड समूह में शामिल सभी परमाणु एक ही तल में हैं;

दो अनुनाद रूपों (कीटो या एनोल फॉर्म) में मौजूद रहने की क्षमता;

सी-एन बांड के सापेक्ष प्रतिस्थापकों की ट्रांस स्थिति;

हाइड्रोजन बांड बनाने की क्षमता, और प्रत्येक पेप्टाइड समूह पेप्टाइड सहित अन्य समूहों के साथ दो हाइड्रोजन बांड बना सकता है।

अपवाद पेप्टाइड समूह हैं जिनमें प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन का अमीनो समूह शामिल है। वे केवल एक हाइड्रोजन बांड बनाने में सक्षम हैं (ऊपर देखें)। यह प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के निर्माण को प्रभावित करता है। उस क्षेत्र में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला जहां प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन स्थित है, आसानी से झुक जाती है, क्योंकि यह हमेशा की तरह दूसरे हाइड्रोजन बंधन द्वारा पकड़ी नहीं जाती है।

पेप्टाइड्स और पॉलीपेप्टाइड्स का नामकरण. पेप्टाइड्स का नाम उनके घटक अमीनो एसिड के नाम से बना है। दो अमीनो एसिड एक डाइपेप्टाइड बनाते हैं, तीन एक ट्रिपेप्टाइड बनाते हैं, चार एक टेट्रापेप्टाइड बनाते हैं, आदि। किसी भी लंबाई की प्रत्येक पेप्टाइड या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक एन-टर्मिनल अमीनो एसिड होता है जिसमें एक मुक्त अमीनो समूह होता है और एक सी-टर्मिनल अमीनो एसिड होता है जिसमें एक मुक्त कार्बोक्सिल होता है। समूह। पॉलीपेप्टाइड्स का नामकरण करते समय, सभी अमीनो एसिड को एन-टर्मिनल से शुरू करके क्रमिक रूप से सूचीबद्ध किया जाता है, सी-टर्मिनल को छोड़कर, उनके नामों में प्रत्यय -इन को -yl के साथ प्रतिस्थापित किया जाता है (चूंकि पेप्टाइड्स में अमीनो एसिड में अब कोई नहीं है) कार्बोक्सिल समूह, लेकिन कार्बोनिल समूह)। उदाहरण के लिए, चित्र में दिखाया गया नाम। 1 ट्राइपेप्टाइड - ल्यूक गादफेनिलालेन गाद threon में.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना की विशेषताएं. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की रीढ़ में, कठोर संरचनाएं (फ्लैट पेप्टाइड समूह) अपेक्षाकृत मोबाइल क्षेत्रों (-सीएचआर) के साथ वैकल्पिक होती हैं, जो बांड के चारों ओर घूमने में सक्षम होती हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की ऐसी संरचनात्मक विशेषताएं इसकी स्थानिक व्यवस्था को प्रभावित करती हैं।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

द्वितीयक संरचना एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक ही श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण एक क्रमबद्ध संरचना में मोड़ने का एक तरीका है। उनके विन्यास के अनुसार, माध्यमिक संरचनाओं को पेचदार (α-हेलिक्स) और स्तरित-मुड़ा हुआ (β-संरचना और क्रॉस-β-रूप) में विभाजित किया गया है।

α हेलिक्स. यह एक प्रकार की माध्यमिक प्रोटीन संरचना है जो एक नियमित हेलिक्स की तरह दिखती है, जो एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के कारण बनती है। α-हेलिक्स (चित्र 2) की संरचना का मॉडल, जो पेप्टाइड बॉन्ड के सभी गुणों को ध्यान में रखता है, पॉलिंग और कोरी द्वारा प्रस्तावित किया गया था। α-हेलिक्स की मुख्य विशेषताएं:

पेचदार समरूपता वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का पेचदार विन्यास;

प्रत्येक पहले और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड का गठन;

सर्पिल घुमावों की नियमितता;

α-हेलिक्स में सभी अमीनो एसिड अवशेषों की समतुल्यता, उनके साइड रेडिकल्स की संरचना की परवाह किए बिना;

अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स α-हेलिक्स के निर्माण में भाग नहीं लेते हैं।

बाह्य रूप से, α-हेलिक्स एक इलेक्ट्रिक स्टोव के थोड़ा फैला हुआ सर्पिल जैसा दिखता है। पहले और चौथे पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड की नियमितता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के घुमावों की नियमितता निर्धारित करती है। एक मोड़ की ऊंचाई, या α-हेलिक्स की पिच, 0.54 एनएम है; इसमें 3.6 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं, यानी, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष अक्ष (एक अमीनो एसिड अवशेष की ऊंचाई) के साथ 0.15 एनएम (0.54:3.6 = 0.15 एनएम) तक चलता है, जो हमें सभी अमीनो एसिड अवशेषों की तुल्यता के बारे में बात करने की अनुमति देता है। α-हेलिक्स में. α-हेलिक्स की नियमितता अवधि 5 मोड़ या 18 अमीनो एसिड अवशेष है; एक अवधि की लंबाई 2.7 एनएम है। चावल। 3. पॉलिंग-कोरी ए-हेलिक्स मॉडल

β-संरचना. यह एक प्रकार की माध्यमिक संरचना है जिसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का थोड़ा घुमावदार विन्यास होता है और यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा बनाई जाती है। इसे स्तरित-गुना संरचना भी कहा जाता है। β-संरचनाओं की किस्में हैं। प्रोटीन की एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा निर्मित सीमित स्तरित क्षेत्रों को क्रॉस-β रूप (लघु β संरचना) कहा जाता है। क्रॉस-बीटा रूप में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लूप के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं। एक अन्य प्रकार - पूर्ण β-संरचना - संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की विशेषता है, जिसमें एक लम्बी आकृति होती है और आसन्न समानांतर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (छवि 3) के बीच इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा आयोजित की जाती है। यह संरचना एक अकॉर्डियन की धौंकनी जैसी दिखती है। इसके अलावा, β-संरचनाओं के भिन्न रूप संभव हैं: वे समानांतर श्रृंखलाओं (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के एन-टर्मिनल सिरे एक ही दिशा में निर्देशित होते हैं) और एंटीपैरेलल (एन-टर्मिनल सिरे अलग-अलग दिशाओं में निर्देशित होते हैं) द्वारा बनाए जा सकते हैं। एक परत के साइड रेडिकल्स को दूसरी परत के साइड रेडिकल्स के बीच रखा जाता है।

प्रोटीन में, हाइड्रोजन बांड की पुनर्व्यवस्था के कारण α-संरचनाओं से β-संरचनाओं और पीठ में संक्रमण संभव है। श्रृंखला के साथ नियमित इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के बजाय (जिसकी बदौलत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक सर्पिल में मुड़ जाती है), पेचदार खंड खुल जाते हैं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लंबे टुकड़ों के बीच हाइड्रोजन बांड बंद हो जाते हैं। यह संक्रमण बालों के प्रोटीन केराटिन में पाया जाता है। क्षारीय डिटर्जेंट से बाल धोते समय, β-केराटिन की पेचदार संरचना आसानी से नष्ट हो जाती है और यह α-केराटिन (घुंघराले बालों को सीधा करना) में बदल जाती है।

क्रिस्टल के पिघलने के अनुरूप प्रोटीन की नियमित माध्यमिक संरचनाओं (α-हेलिकॉप्टर और β-संरचनाओं) के विनाश को पॉलीपेप्टाइड्स का "पिघलना" कहा जाता है। इस मामले में, हाइड्रोजन बंधन टूट जाते हैं, और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक यादृच्छिक उलझन का रूप ले लेती हैं। नतीजतन, माध्यमिक संरचनाओं की स्थिरता इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा निर्धारित की जाती है। सिस्टीन अवशेषों के स्थानों पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ डाइसल्फ़ाइड बांड को छोड़कर, अन्य प्रकार के बांड इसमें लगभग कोई हिस्सा नहीं लेते हैं। लघु पेप्टाइड्स डाइसल्फ़ाइड बांड के कारण चक्रों में बंद हो जाते हैं। कई प्रोटीनों में α-पेचदार क्षेत्र और β-संरचनाएं दोनों होती हैं। 100% α-हेलिक्स से युक्त लगभग कोई प्राकृतिक प्रोटीन नहीं है (अपवाद पैरामायोसिन है, एक मांसपेशी प्रोटीन जो 96-100% α-हेलिक्स है), जबकि सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्स में 100% हेलिक्स होता है।

अन्य प्रोटीनों में कुंडलन की अलग-अलग डिग्री होती है। पैरामायोसिन, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में α-हेलिकल संरचनाओं की उच्च आवृत्ति देखी जाती है। इसके विपरीत, ट्रिप्सिन, एक राइबोन्यूक्लिज़ में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित β-संरचनाओं में बदल जाता है। सहायक ऊतकों के प्रोटीन: केराटिन (बालों, ऊन का प्रोटीन), कोलेजन (कण्डरा, त्वचा का प्रोटीन), फ़ाइब्रोइन (प्राकृतिक रेशम का प्रोटीन) में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का β-विन्यास होता है। प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की हेलीसिटी की विभिन्न डिग्री से संकेत मिलता है कि, जाहिर है, ऐसी ताकतें हैं जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की हेलीसिटी को आंशिक रूप से बाधित करती हैं या नियमित तह को "तोड़" देती हैं। इसका कारण प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक निश्चित मात्रा में, यानी तृतीयक संरचना में अधिक सघन रूप से मुड़ना है।

प्रोटीन तृतीयक संरचना

प्रोटीन की तृतीयक संरचना वह तरीका है जिससे अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला व्यवस्थित होती है। उनकी तृतीयक संरचना के आकार के आधार पर, प्रोटीन को मुख्य रूप से गोलाकार और फाइब्रिलर में विभाजित किया जाता है। गोलाकार प्रोटीन में अक्सर एक दीर्घवृत्ताकार आकार होता है, और फ़ाइब्रिलर (धागे की तरह) प्रोटीन में एक लम्बी आकृति (रॉड या स्पिंडल आकार) होती है।

हालाँकि, प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विन्यास अभी तक यह सोचने का कारण नहीं देता है कि फाइब्रिलर प्रोटीन में केवल β-संरचना होती है, और गोलाकार प्रोटीन में α-पेचदार संरचना होती है। ऐसे फ़ाइब्रिलर प्रोटीन होते हैं जिनमें स्तरित, मुड़ी हुई माध्यमिक संरचना के बजाय एक पेचदार संरचना होती है। उदाहरण के लिए, α-केराटिन और पैरामायोसिन (मोलस्क की ऑबट्यूरेटर मांसपेशी का प्रोटीन), ट्रोपोमायोसिन (कंकाल की मांसपेशियों का प्रोटीन) फाइब्रिलर प्रोटीन (एक छड़ के आकार का होता है) से संबंधित होते हैं, और उनकी द्वितीयक संरचना α-हेलिक्स होती है; इसके विपरीत, गोलाकार प्रोटीन में बड़ी संख्या में β-संरचनाएं हो सकती हैं।

एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का सर्पिलीकरण इसके आकार को लगभग 4 गुना कम कर देता है; और तृतीयक संरचना में पैकिंग इसे मूल श्रृंखला की तुलना में दस गुना अधिक कॉम्पैक्ट बनाती है।

बांड जो प्रोटीन की तृतीयक संरचना को स्थिर करते हैं. अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स के बीच के बंधन तृतीयक संरचना को स्थिर करने में भूमिका निभाते हैं। इन कनेक्शनों को निम्न में विभाजित किया जा सकता है:

मजबूत (सहसंयोजक) [दिखाओ].

कमजोर (ध्रुवीय और वैन डेर वाल्स) [दिखाओ].

अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स के बीच कई बंधन प्रोटीन अणु के स्थानिक विन्यास को निर्धारित करते हैं।

प्रोटीन तृतीयक संरचना के संगठन की विशेषताएं. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तृतीयक संरचना की संरचना इसमें शामिल अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स के गुणों (जिनका प्राथमिक और माध्यमिक संरचनाओं के गठन पर ध्यान देने योग्य प्रभाव नहीं होता है) और माइक्रोएन्वायरमेंट, यानी, द्वारा निर्धारित किया जाता है। पर्यावरण। जब मोड़ा जाता है, तो प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला ऊर्जावान रूप से अनुकूल रूप धारण कर लेती है, जिसमें न्यूनतम मुक्त ऊर्जा होती है। इसलिए, गैर-ध्रुवीय आर-समूह, पानी से "बचते हुए", प्रोटीन की तृतीयक संरचना का आंतरिक भाग बनाते हैं, जहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के हाइड्रोफोबिक अवशेषों का मुख्य भाग स्थित होता है। प्रोटीन ग्लोब्यूल के केंद्र में लगभग कोई पानी के अणु नहीं होते हैं। अमीनो एसिड के ध्रुवीय (हाइड्रोफिलिक) आर समूह इस हाइड्रोफोबिक कोर के बाहर स्थित होते हैं और पानी के अणुओं से घिरे होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला त्रि-आयामी अंतरिक्ष में जटिल रूप से मुड़ी हुई है। जब यह झुकता है, तो द्वितीयक पेचदार संरचना बाधित हो जाती है। श्रृंखला उन कमजोर बिंदुओं पर "टूट जाती है" जहां प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन स्थित होते हैं, क्योंकि ये अमीनो एसिड श्रृंखला में अधिक गतिशील होते हैं, जिससे अन्य पेप्टाइड समूहों के साथ केवल एक हाइड्रोजन बंधन बनता है। एक अन्य मोड़ स्थल ग्लाइसिन है, जिसमें एक छोटा आर समूह (हाइड्रोजन) होता है। इसलिए, अन्य अमीनो एसिड के आर-समूह, जब ढेर लगाए जाते हैं, तो ग्लाइसिन के स्थान पर खाली जगह घेर लेते हैं। कई अमीनो एसिड - एलेनिन, ल्यूसीन, ग्लूटामेट, हिस्टिडीन - प्रोटीन में स्थिर पेचदार संरचनाओं के संरक्षण में योगदान करते हैं, और जैसे मेथियोनीन, वेलिन, आइसोल्यूसीन, एसपारटिक एसिड β-संरचनाओं के निर्माण में योगदान करते हैं। तृतीयक विन्यास वाले प्रोटीन अणु में, α-हेलिसेस (पेचदार), β-संरचनाएं (स्तरित) और एक यादृच्छिक कुंडल के रूप में क्षेत्र होते हैं। प्रोटीन की केवल सही स्थानिक व्यवस्था ही इसे सक्रिय बनाती है; इसके उल्लंघन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और जैविक गतिविधि का नुकसान होता है।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना

एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से युक्त प्रोटीन में केवल तृतीयक संरचना होती है। इनमें मायोग्लोबिन शामिल है - एक मांसपेशी ऊतक प्रोटीन जो ऑक्सीजन के बंधन में शामिल होता है, कई एंजाइम (लाइसोजाइम, पेप्सिन, ट्रिप्सिन, आदि)। हालाँकि, कुछ प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से निर्मित होते हैं, जिनमें से प्रत्येक की तृतीयक संरचना होती है। ऐसे प्रोटीनों के लिए, चतुर्धातुक संरचना की अवधारणा पेश की गई है, जो एक एकल कार्यात्मक प्रोटीन अणु में तृतीयक संरचना के साथ कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का संगठन है। चतुर्धातुक संरचना वाले ऐसे प्रोटीन को ऑलिगोमर कहा जाता है, और तृतीयक संरचना वाली इसकी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को प्रोटोमर्स या सबयूनिट कहा जाता है (चित्र 4)।

संगठन के चतुर्धातुक स्तर पर, प्रोटीन तृतीयक संरचना (गोलाकार या फाइब्रिलर) के मूल विन्यास को बनाए रखते हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन एक चतुर्धातुक संरचना वाला प्रोटीन है और इसमें चार उपइकाइयाँ होती हैं। प्रत्येक उपइकाई एक गोलाकार प्रोटीन है और, सामान्य तौर पर, हीमोग्लोबिन का भी एक गोलाकार विन्यास होता है। बाल और ऊन प्रोटीन - केराटिन, तृतीयक संरचना में फ़ाइब्रिलर प्रोटीन से संबंधित होते हैं, जिनमें फ़ाइब्रिलर संरचना और एक चतुर्धातुक संरचना होती है।

प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना का स्थिरीकरण. चतुर्धातुक संरचना वाले सभी प्रोटीन अलग-अलग मैक्रोमोलेक्यूल्स के रूप में पृथक होते हैं जो उप-इकाइयों में विभाजित नहीं होते हैं। सबयूनिटों की सतहों के बीच संपर्क केवल अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय समूहों के कारण संभव है, क्योंकि प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान, गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड के साइड रेडिकल (जो बहुमत बनाते हैं) सभी प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड) सबयूनिट के अंदर छिपे होते हैं। इनके ध्रुवीय समूहों के बीच असंख्य आयनिक (नमक), हाइड्रोजन और कुछ मामलों में डाइसल्फ़ाइड बंधन बनते हैं, जो एक संगठित परिसर के रूप में उपइकाइयों को मजबूती से पकड़ते हैं। ऐसे पदार्थों का उपयोग जो हाइड्रोजन बांड को तोड़ते हैं या ऐसे पदार्थ जो डाइसल्फ़ाइड पुलों को कम करते हैं, प्रोटोमर्स के पृथक्करण और प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना के विनाश का कारण बनते हैं। तालिका में 1 उन बांडों पर डेटा का सारांश प्रस्तुत करता है जो प्रोटीन अणु के संगठन के विभिन्न स्तरों को स्थिर करते हैं [दिखाओ].

कुछ फाइब्रिलर प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन की विशेषताएं

फाइब्रिलर प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन में गोलाकार प्रोटीन की तुलना में कई विशेषताएं होती हैं। इन विशेषताओं को केराटिन, फ़ाइब्रोइन और कोलेजन के उदाहरण में देखा जा सकता है। केराटिन α- और β-संरूपण में मौजूद होते हैं। α-केराटिन और फाइब्रोइन में एक स्तरित-मुड़ी हुई माध्यमिक संरचना होती है, हालांकि, केराटिन में श्रृंखलाएं समानांतर होती हैं, और फाइब्रोइन में वे एंटीपैरल होती हैं (चित्र 3 देखें); इसके अलावा, केराटिन में इंटरचेन डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड होते हैं, जबकि फ़ाइब्रोइन में ये नहीं होते हैं। डाइसल्फ़ाइड बांड के टूटने से केराटिन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अलग हो जाती हैं। इसके विपरीत, ऑक्सीकरण एजेंटों के संपर्क के माध्यम से केराटिन में अधिकतम संख्या में डाइसल्फ़ाइड बांड का निर्माण एक मजबूत स्थानिक संरचना बनाता है। सामान्य तौर पर, गोलाकार प्रोटीन के विपरीत, फाइब्रिलर प्रोटीन में, संगठन के विभिन्न स्तरों के बीच सख्ती से अंतर करना कभी-कभी मुश्किल होता है। यदि हम स्वीकार करते हैं (गोलाकार प्रोटीन के लिए) कि तृतीयक संरचना का निर्माण अंतरिक्ष में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बिछाकर किया जाना चाहिए, और चतुर्धातुक संरचना कई श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जानी चाहिए, तो फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ द्वितीयक संरचना के निर्माण के दौरान पहले से ही शामिल होती हैं . फाइब्रिलर प्रोटीन का एक विशिष्ट उदाहरण कोलेजन है, जो मानव शरीर में सबसे प्रचुर प्रोटीन में से एक है (सभी प्रोटीन के द्रव्यमान का लगभग 1/3)। यह उन ऊतकों में पाया जाता है जिनमें उच्च शक्ति और कम विस्तारशीलता होती है (हड्डियाँ, टेंडन, त्वचा, दांत, आदि)। कोलेजन में, अमीनो एसिड अवशेषों का एक तिहाई ग्लाइसिन होता है, और लगभग एक चौथाई या थोड़ा अधिक प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन होता है।

कोलेजन (प्राथमिक संरचना) की पृथक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक टूटी हुई रेखा की तरह दिखती है। इसमें लगभग 1000 अमीनो एसिड होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 10 5 होता है (चित्र 5, ए, बी)। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला निम्नलिखित संरचना के अमीनो एसिड (ट्रिपलेट) की दोहराई जाने वाली तिकड़ी से बनाई गई है: ग्लाइ-ए-बी, जहां ए और बी ग्लाइसिन (अक्सर प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन) के अलावा कोई भी अमीनो एसिड होते हैं। द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं (चित्र 5, सी और डी) के निर्माण के दौरान कोलेजन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (या α-चेन) पेचदार समरूपता के साथ विशिष्ट α-हेलिकॉप्टर का उत्पादन नहीं कर सकती हैं। प्रोलाइन, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और ग्लाइसिन (एंटीहेलिकल अमीनो एसिड) इसमें हस्तक्षेप करते हैं। इसलिए, तीन α-श्रृंखलाएं, जैसे कि मुड़े हुए सर्पिल हों, एक सिलेंडर के चारों ओर लपेटने वाले तीन धागों की तरह बनती हैं। तीन पेचदार α श्रृंखलाएं एक दोहराई जाने वाली कोलेजन संरचना बनाती हैं जिसे ट्रोपोकोलेजन कहा जाता है (चित्र 5डी)। ट्रोपोकोलेजन अपने संगठन में कोलेजन की तृतीयक संरचना है। श्रृंखला के साथ नियमित रूप से बारी-बारी से प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन के सपाट छल्ले इसे कठोरता देते हैं, जैसे ट्रोपोकोलेजन की α-श्रृंखलाओं के बीच इंटरचेन बंधन (यही कारण है कि कोलेजन खींचने के लिए प्रतिरोधी है)। ट्रोपोकोलेजन मूलतः कोलेजन तंतुओं की एक उप-इकाई है। कोलेजन की चतुर्धातुक संरचना में ट्रोपोकोलेजन सबयूनिट का बिछाने चरणबद्ध तरीके से होता है (चित्र 5e)।

कोलेजन संरचनाओं का स्थिरीकरण इंटरचेन हाइड्रोजन, आयनिक और वैन डेर वाल्स बांड और कम संख्या में सहसंयोजक बांड के कारण होता है।

कोलेजन की α-श्रृंखलाओं में विभिन्न रासायनिक संरचनाएं होती हैं। α 1 श्रृंखला (I, II, III, IV) और α 2 श्रृंखला विभिन्न प्रकार की होती हैं। ट्रोपोकोलेजन के तीन-फंसे हुए हेलिक्स के निर्माण में कौन सी α 1 - और α 2 -चेन शामिल हैं, इसके आधार पर, चार प्रकार के कोलेजन को प्रतिष्ठित किया जाता है:

पहला प्रकार - दो α 1 (I) और एक α 2 श्रृंखला;

दूसरा प्रकार - तीन α 1 (II) श्रृंखलाएँ;

तीसरा प्रकार - तीन α 1 (III) श्रृंखलाएं;

चौथा प्रकार - तीन α 1 (IV) श्रृंखलाएँ।

सबसे आम कोलेजन पहला प्रकार है: यह हड्डी के ऊतकों, त्वचा, टेंडन में पाया जाता है; टाइप 2 कोलेजन उपास्थि ऊतक आदि में पाया जाता है। एक प्रकार के ऊतक में विभिन्न प्रकार के कोलेजन हो सकते हैं।

कोलेजन संरचनाओं का क्रमबद्ध एकत्रीकरण, उनकी कठोरता और जड़ता कोलेजन फाइबर की उच्च शक्ति सुनिश्चित करती है। कोलेजन प्रोटीन में कार्बोहाइड्रेट घटक भी होते हैं, यानी वे प्रोटीन-कार्बोहाइड्रेट कॉम्प्लेक्स होते हैं।

कोलेजन एक बाह्य कोशिकीय प्रोटीन है जो सभी अंगों में पाए जाने वाले संयोजी ऊतक कोशिकाओं द्वारा बनता है। इसलिए, कोलेजन को नुकसान (या इसके गठन में व्यवधान) के साथ, अंगों के संयोजी ऊतक के सहायक कार्यों के कई उल्लंघन होते हैं।

अल्फा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अमीनो एसिड संयोजन वेलिन-ल्यूसीन के साथ समाप्त होती है, और बीटा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला वेलिन-हिस्टिडाइन-ल्यूसीन संयोजन के साथ समाप्त होती है। हीमोग्लोबिन अणु में अल्फा और बीटा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं रैखिक रूप से व्यवस्थित नहीं होती हैं; यह प्राथमिक संरचना है। इंट्रामोल्युलर बलों के अस्तित्व के कारण, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं प्रोटीन की विशिष्ट अल्फा-हेलिक्स हेलिक्स (द्वितीयक संरचना) के रूप में मुड़ जाती हैं। अल्फा-हेलिक्स हेलिक्स स्वयं प्रत्येक अल्फा और बीटा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए स्थानिक रूप से झुकता है, जिससे एक अंडाकार आकार (तृतीयक संरचना) के प्लेक्सस बनते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के अल्फा-हेलिक्स हेलिकॉप्टरों के अलग-अलग हिस्सों को ए से एच तक लैटिन अक्षरों से चिह्नित किया जाता है। सभी चार तृतीयक घुमावदार अल्फा और बीटा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक निश्चित संबंध में स्थानिक रूप से स्थित होती हैं - एक चतुर्धातुक संरचना। वे वास्तविक रासायनिक बंधों द्वारा नहीं, बल्कि अंतर-आण्विक बलों द्वारा जुड़े हुए हैं।

यह पता चला कि मनुष्यों में सामान्य हीमोग्लोबिन के तीन मुख्य प्रकार होते हैं: भ्रूणीय - यू, भ्रूण - एफ और वयस्क हीमोग्लोबिन - ए। एचबीयू (गर्भाशय शब्द के प्रारंभिक अक्षर के नाम पर) भ्रूण में जीवन के 7 से 12 सप्ताह के बीच होता है, फिर यह गायब हो जाता है और भ्रूण का हीमोग्लोबिन प्रकट होता है, जो तीसरे महीने के बाद भ्रूण का मुख्य हीमोग्लोबिन होता है। इसके बाद, सामान्य वयस्क हीमोग्लोबिन धीरे-धीरे प्रकट होता है, जिसे अंग्रेजी शब्द "वयस्क" के प्रारंभिक अक्षर के बाद एचबीए कहा जाता है। भ्रूण के हीमोग्लोबिन की मात्रा धीरे-धीरे कम हो जाती है, जिससे कि जन्म के समय, हीमोग्लोबिन का 80% HbA होता है और केवल 20% HbF होता है। जन्म के बाद, भ्रूण का हीमोग्लोबिन कम होता जाता है और जीवन के 2-3 साल तक यह केवल 1-2% रह जाता है। भ्रूण के हीमोग्लोबिन की समान मात्रा एक वयस्क में होती है। 2% से अधिक एचबीएफ की मात्रा एक वयस्क और 3 वर्ष से अधिक उम्र के बच्चों के लिए रोगविज्ञानी मानी जाती है।

सामान्य प्रकार के हीमोग्लोबिन के अलावा, वर्तमान में 50 से अधिक रोग संबंधी प्रकार ज्ञात हैं। इनका नाम पहले लैटिन अक्षरों से रखा गया था। हीमोग्लोबिन प्रकार के पदनाम में अक्षर बी अनुपस्थित है, क्योंकि यह मूल रूप से एचबीएस को नामित करता है।

हीमोग्लोबिन (एचबी)- एक क्रोमोप्रोटीन जो लाल रक्त कोशिकाओं में मौजूद होता है और ऊतकों तक ऑक्सीजन के परिवहन में शामिल होता है। वयस्कों में हीमोग्लोबिन को हीमोग्लोबिन ए (एचबी ए) कहा जाता है। इसका आणविक भार लगभग 65,000 Da है। एचबी ए अणु में एक चतुर्धातुक संरचना होती है और इसमें चार उपइकाइयाँ शामिल होती हैं - पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ (नामित α1, α2, β1 और β2, जिनमें से प्रत्येक हीम से जुड़ी होती है।

याद रखें कि हीमोग्लोबिन एक एलोस्टेरिक प्रोटीन है; इसके अणु एक संरचना से दूसरे संरचना में विपरीत रूप से बदल सकते हैं। इससे लिगेंड्स के लिए प्रोटीन की आत्मीयता बदल जाती है। लिगैंड के लिए सबसे कम आत्मीयता वाली संरचना को काल या टी-संरचना कहा जाता है। लिगैंड के लिए सबसे बड़ी आत्मीयता वाली संरचना को शिथिल, या आर-संरचना कहा जाता है।

हीमोग्लोबिन अणु के आर- और टी-संरूपण गतिशील संतुलन की स्थिति में हैं:

विभिन्न पर्यावरणीय कारक इस संतुलन को एक दिशा या दूसरी दिशा में स्थानांतरित कर सकते हैं। O2 के लिए Hb की आत्मीयता को प्रभावित करने वाले एलोस्टेरिक नियामक हैं: 1) ऑक्सीजन; 2) एच+ सांद्रता (मध्यम पीएच); 3) कार्बन डाइऑक्साइड (CO2); 4) 2,3-डिफोस्फोग्लिसरेट (DPG)। हीमोग्लोबिन उपइकाइयों में से किसी एक के साथ ऑक्सीजन अणु का जुड़ाव एक तनावग्रस्त संरचना को एक शिथिल संरचना में बदलने को बढ़ावा देता है और उसी हीमोग्लोबिन अणु की अन्य उपइकाइयों की ऑक्सीजन के लिए आत्मीयता को बढ़ाता है। इस घटना को सहकारी प्रभाव कहा जाता है। हीमोग्लोबिन के ऑक्सीजन से बंधन की जटिल प्रकृति हीमोग्लोबिन O2 संतृप्ति वक्र द्वारा परिलक्षित होती है, जिसका S-आकार होता है (चित्र 3.1)।

चित्र 3.1.मायोग्लोबिन (1) और हीमोग्लोबिन (2) ऑक्सीजन संतृप्ति के वक्र।

आणविक रूपहीमोग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना में एक दूसरे से भिन्न होता है। शारीरिक परिस्थितियों में मौजूद हीमोग्लोबिन की ऐसी विविधता का एक उदाहरण है भ्रूण हीमोग्लोबिन (HbF), मानव विकास के भ्रूण चरण के दौरान रक्त में मौजूद होता है। एचबीए के विपरीत, इसके अणु में 2 α- और 2 γ-चेन होते हैं (अर्थात, β-चेन को γ-चेन द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है)। ऐसे हीमोग्लोबिन में ऑक्सीजन के प्रति अधिक आकर्षण होता है। यह वह है जो भ्रूण को प्लेसेंटा के माध्यम से मां के रक्त से ऑक्सीजन प्राप्त करने की अनुमति देता है। जन्म के तुरंत बाद, बच्चे के रक्त में HbF का स्थान HbA ले लेता है।

असामान्य या पैथोलॉजिकल हीमोग्लोबिन का एक उदाहरण पहले से ही उल्लेखित (2.4 देखें) हीमोग्लोबिन एस है, जो सिकल सेल एनीमिया के रोगियों में पाया जाता है। जैसा कि आप पहले से ही जानते हैं, यह β-श्रृंखला में ग्लूटामेट को वेलिन से प्रतिस्थापित करके हीमोग्लोबिन ए से भिन्न होता है। यह अमीनो एसिड प्रतिस्थापन पानी में एचबीएस की घुलनशीलता में कमी और O2 के लिए इसकी आत्मीयता में कमी का कारण बनता है।

कार्बनिक पदार्थ.जीवित जीवों में, अकार्बनिक के अलावा, विभिन्न प्रकार के कार्बनिक पदार्थ भी शामिल होते हैं। जीवित चीजों का कार्बनिक पदार्थ मुख्य रूप से चार रासायनिक तत्वों से बनता है जिन्हें कहा जाता है बायोजेनिक: कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन और नाइट्रोजन। प्रोटीन में इन तत्वों में सल्फर मिलाया जाता है और न्यूक्लिक एसिड में फॉस्फोरस मिलाया जाता है।

कार्बनिक पदार्थों की विविधता काफी हद तक कार्बन द्वारा निर्धारित होती है। अपने अद्वितीय गुणों के कारण यह तत्व जीवन का रासायनिक आधार बनता है। यह कई परमाणुओं और उनके समूहों के साथ सहसंयोजक बंधन बना सकता है, श्रृंखलाएं और छल्ले बना सकता है जो विभिन्न संरचना, संरचना, लंबाई और आकार के कार्बनिक अणुओं का कंकाल बनाते हैं। ये, बदले में, जटिल रासायनिक यौगिक बनाते हैं जो संरचना और कार्य में भिन्न होते हैं। कार्बनिक अणुओं की विविधता का मुख्य कारण उन्हें बनाने वाले परमाणुओं में इतना अंतर नहीं है, बल्कि अणु में उनके व्यवस्थित होने का भिन्न क्रम है।

बायोपॉलिमर की अवधारणा.एक जीवित जीव में, कार्बनिक पदार्थ या तो अपेक्षाकृत कम आणविक भार वाले छोटे अणुओं या बड़े मैक्रोमोलेक्यूल्स द्वारा दर्शाए जाते हैं। कम आणविक भार वाले यौगिकों में अमीनो एसिड, शर्करा, कार्बनिक अम्ल, अल्कोहल, विटामिन आदि शामिल हैं।

प्रोटीन, पॉलीसेकेराइड और न्यूक्लिक एसिड ज्यादातर उच्च आणविक भार वाली संरचनाएं हैं। इसीलिए उन्हें बुलाया जाता है बड़े अणुओं(ग्रीक से मैक्रो- बड़ा)। इस प्रकार, अधिकांश प्रोटीनों का आणविक भार 5,000 से 1,000,000 तक होता है। उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक - प्रोटीन, न्यूक्लिक एसिड, पॉलीसेकेराइड, जिनके अणु समान या भिन्न रासायनिक संरचना की बड़ी संख्या में दोहराई जाने वाली इकाइयों से बने होते हैं, कहलाते हैं बायोपॉलिमरों(ग्रीक से बायोस- जीवन और नीति- बहुत)। वे सरल अणु जिनसे बायोपॉलिमर बने होते हैं, कहलाते हैं मोनोमर. प्रोटीन के मोनोमर्स अमीनो एसिड होते हैं, पॉलीसेकेराइड के मोनोमर्स मोनोसेकेराइड होते हैं, और न्यूक्लिक एसिड के मोनोमर्स न्यूक्लियोटाइड होते हैं। मैक्रोमोलेक्यूल्स कोशिका के शुष्क द्रव्यमान का लगभग 90% हिस्सा बनाते हैं।

यह अध्याय मैक्रोमोलेक्यूल्स के सभी तीन वर्गों और उनकी मोनोमर इकाइयों की जांच करता है। लिपिड को विचार में जोड़ा गया है - अणु, एक नियम के रूप में, बायोपॉलिमर की तुलना में बहुत छोटे होते हैं, लेकिन शरीर में कार्य भी करते हैं।

कार्बनिक पदार्थों का एक विशेष समूह है जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ: एंजाइम, हार्मोन, विटामिन, आदि। वे संरचना में विविध हैं; चयापचय और ऊर्जा रूपांतरण को प्रभावित करते हैं।

जीवों के विभिन्न समूहों की कोशिकाओं में कुछ कार्बनिक यौगिकों की सामग्री अलग-अलग होती है। उदाहरण के लिए, पशु कोशिकाओं में प्रोटीन और वसा की प्रधानता होती है, जबकि पौधों की कोशिकाओं में कार्बोहाइड्रेट की प्रधानता होती है। हालाँकि, विभिन्न कोशिकाओं में कुछ कार्बनिक यौगिक समान कार्य करते हैं।

गिलहरियाँ।जीवित जीवों में, प्रोटीन अपने कार्यात्मक महत्व के संदर्भ में मैक्रोमोलेक्यूल्स के बीच अग्रणी भूमिका निभाते हैं। कई जीवों में प्रोटीन प्रमुख और मात्रात्मक होते हैं। इस प्रकार, जानवरों के शरीर में वे 40-50% बनाते हैं, पौधों के शरीर में - उनके शुष्क द्रव्यमान का 20-35%। प्रोटीन हेटरोपोलिमर होते हैं जिनके मोनोमर्स अमीनो एसिड होते हैं।

अमीनो एसिड प्रोटीन अणुओं के "निर्माण खंड" हैं।अमीनो अम्ल - कार्बनिक यौगिकों में एक अमीनो समूह (-NH) होता है, जो मूल गुणों से युक्त होता है, और एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH) जिसमें अम्लीय गुण होते हैं। अमीनो समूह और कार्बोक्सिल समूह एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े हुए हैं (चित्र)। इस विशेषता के अनुसार, सभी अमीनो एसिड एक दूसरे के समान होते हैं। अधिकांश प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड में एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होता है; इन्हें अमीनो एसिड कहा जाता है तटस्थ।

अणु का भाग कहलाता है मौलिक (आर) विभिन्न अमीनो एसिड की अलग-अलग संरचनाएँ होती हैं (चित्र)। विभिन्न अमीनो एसिड के मूलक गैर-ध्रुवीय या ध्रुवीय (आवेशित या अनावेशित), हाइड्रोफोबिक या हाइड्रोफिलिक हो सकते हैं, जो प्रोटीन को कुछ गुण प्रदान करते हैं। न्यूट्रल के अलावा, वहाँ हैं बुनियादी अमीनो एसिड- एक से अधिक अमीनो समूह के साथ, साथ ही अम्लीय अमीनो एसिड- एक से अधिक कार्बोक्सिल समूह के साथ। एक अतिरिक्त अमीनो या हाइड्रॉक्सिल समूह की उपस्थिति रेडिकल के गुणों को प्रभावित करती है। अमीनो एसिड रेडिकल्स के सभी गुण प्रोटीन की स्थानिक संरचना के निर्माण में निर्णायक भूमिका निभाते हैं।

ज्ञात अमीनो एसिड की कुल संख्या लगभग 200 है, और केवल 20 प्रकार ही प्राकृतिक प्रोटीन के निर्माण में शामिल होते हैं। इन्हें अमीनो एसिड कहा जाता है प्रोटीन बनाने वाला(तालिका 2; तालिका अमीनो एसिड के पूर्ण और संक्षिप्त नाम दिखाती है, याद रखने के लिए नहीं)।

तालिका 2. मूल अमीनो एसिड और उनके संक्षिप्त रूप

पौधे और बैक्टीरिया प्रकाश संश्लेषण के प्राथमिक उत्पादों से उन सभी अमीनो एसिड को संश्लेषित कर सकते हैं जिनकी उन्हें आवश्यकता होती है। मनुष्य और जानवर सभी अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं हैं, इसलिए तथाकथित तात्विक ऐमिनो अम्लउन्हें भोजन के साथ तैयार किया जाना चाहिए।

मनुष्यों के लिए आवश्यक अमीनो एसिड हैं: लाइसिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैनऔर मेथिओनिन; बच्चों के लिए भी अपरिहार्य हैं arginineऔर हिस्टडीन. खाद्य प्रोटीन जिसमें सभी आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं, कहलाते हैं पूर्ण, विपरीत विकलांग, जिसमें कुछ आवश्यक अमीनो एसिड की कमी होती है।

एक अमीनो एसिड में क्षारीय और अम्लीय दोनों समूहों की उपस्थिति उनकी उभयचरता और उच्च प्रतिक्रियाशीलता निर्धारित करती है। अमीनो समूह

एक अमीनो एसिड का (-NH 2) दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह (-COOH) के साथ संपर्क करने में सक्षम होता है, जिससे पानी का एक अणु निकलता है। परिणामी अणु है डाइपेप्टाइड (चित्र), और -CO-NH- बंधन कहा जाता है पेप्टाइड. डाइपेप्टाइड अणु के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है, और दूसरे पर एक कार्बोक्सिल समूह होता है। इसके लिए धन्यवाद, डाइपेप्टाइड अन्य अमीनो एसिड को अपने साथ जोड़कर बना सकता है ओलिगोपेप्टाइड. यदि कई अमीनो एसिड (दस से अधिक) इस प्रकार जुड़ें तो एक लंबी श्रृंखला बनती है - पॉलीपेप्टाइड.

पेप्टाइड्स शरीर में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कई ऑलिगो- और पॉलीपेप्टाइड्स हार्मोन, एंटीबायोटिक्स और विषाक्त पदार्थ हैं।

उदाहरण के लिए, ओलिगोपेप्टाइड्स में पिट्यूटरी हार्मोन ऑक्सीटोसिन और वैसोप्रेसिन, साथ ही ब्रैडीकाइनिन (दर्द पेप्टाइड) और कुछ ओपियेट्स (मानव "प्राकृतिक दवाएं") शामिल हैं जो दर्द निवारक के रूप में कार्य करते हैं। नियमित उपयोग नशीली दवाओं का उपयोग बहुत खतरनाक है, यह शरीर की ओपियेट प्रणाली को नष्ट कर देता है, इसलिए दवाओं की खुराक के बिना एक नशेड़ी को गंभीर दर्द का अनुभव होता है - "वापसी"। ओलिगोपेप्टाइड्स में कुछ एंटीबायोटिक्स शामिल हैं, उदाहरण के लिए, ग्रैमिसिडिन एस।

हार्मोन (इंसुलिन, एड्रेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि), एंटीबायोटिक्स (ग्रामिसिडिन ए), टॉक्सिन्स (डिप्थीरिया टॉक्सिन) भी पॉलीपेप्टाइड हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं बहुत लंबी हो सकती हैं और इसमें विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड संयोजन शामिल हो सकते हैं। पॉलीपेप्टाइड्स, जिनके अणु में 6000 से अधिक आणविक भार के साथ 50 से लेकर कई हजार अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, प्रोटीन कहलाते हैं।

प्रत्येक विशिष्ट प्रोटीन को अमीनो एसिड अवशेषों की एक सख्ती से स्थिर संरचना और अनुक्रम की विशेषता होती है।

प्रोटीन अणु के संगठन का स्तर.प्रोटीन अणु विभिन्न स्थानिक रूप धारण कर सकते हैं – रचना, जो उनके संगठन के चार स्तरों का प्रतिनिधित्व करते हैं (चित्र)

पेप्टाइड बांड से जुड़े कई अमीनो एसिड अवशेषों की एक श्रृंखला है प्राथमिक संरचनाप्रोटीन अणु. यह सबसे महत्वपूर्ण संरचना है क्योंकि यह इसके स्वरूप, गुणों और कार्यों को निर्धारित करती है। प्राथमिक संरचना के आधार पर अन्य प्रकार की संरचनाएँ बनाई जाती हैं। यह वह संरचना है जो डीएनए अणु में एन्कोडेड है। शरीर में प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन की एक अद्वितीय प्राथमिक संरचना होती है। किसी विशेष व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणुओं (उदाहरण के लिए, एल्ब्यूमिन) में अमीनो एसिड अवशेषों का समान विकल्प होता है, जो एल्ब्यूमिन को किसी अन्य व्यक्तिगत प्रोटीन से अलग करता है। प्राथमिक संरचना की विविधता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की संरचना, मात्रा और क्रम से निर्धारित होती है।

माध्यमिक संरचना प्रोटीन एनएच समूहों के हाइड्रोजन परमाणु और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न अमीनो एसिड अवशेषों के सीओ समूहों के ऑक्सीजन परमाणु के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के परिणामस्वरूप उत्पन्न होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में घुमाया जाता है। यद्यपि हाइड्रोजन बांड कमजोर हैं, अपनी महत्वपूर्ण संख्या के कारण वे इस संरचना की स्थिरता सुनिश्चित करते हैं। केराटिन प्रोटीन अणुओं में पूरी तरह से पेचदार विन्यास होता है। यह बाल, फर, पंजे, पंख और सींग का संरचनात्मक प्रोटीन है; यह कशेरुकी प्राणियों की त्वचा की बाहरी परत का हिस्सा है। केराटिन के अलावा, पेचदार माध्यमिक संरचना फाइब्रिलर (धागे की तरह) प्रोटीन, जैसे मायोसिन, फाइब्रिनोजेन और कोलेजन की विशेषता है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना, हेलिक्स के अलावा, एक मुड़ी हुई परत द्वारा दर्शाई जा सकती है। मुड़ी हुई परत में, कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (या एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के खंड) समानांतर में स्थित होती हैं, जो एक अकॉर्डियन की तरह मुड़ी हुई एक सपाट विन्यास बनाती हैं (चित्र बी 6)। उदाहरण के लिए, प्रोटीन फ़ाइब्रोइन, जो कोकून की बुनाई के दौरान रेशमकीट कैटरपिलर की रेशम-स्रावित ग्रंथियों द्वारा स्रावित रेशम फाइबर का बड़ा हिस्सा बनाता है, एक मुड़ी हुई परत के रूप में एक माध्यमिक संरचना होती है।

तृतीयक संरचनासिस्टीन अवशेषों (सल्फर युक्त एक अमीनो एसिड), साथ ही हाइड्रोजन, आयनिक और अन्य इंटरैक्शन के बीच एस-एस बॉन्ड ("डाइसल्फाइड ब्रिज") द्वारा बनाया जाता है। तृतीयक संरचना प्रोटीन अणुओं की विशिष्टता और उनकी जैविक गतिविधि को निर्धारित करती है। मायोग्लोबिन (मांसपेशियों में पाया जाने वाला एक प्रोटीन; ऑक्सीजन भंडार के निर्माण में शामिल) और ट्रिप्सिन (एक एंजाइम जो आंतों में प्रोटीन को तोड़ता है) जैसे प्रोटीन में तृतीयक संरचना होती है।

कुछ मामलों में, तृतीयक संरचना वाली कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक ही कॉम्प्लेक्स में जुड़ जाती हैं, जिससे उनका निर्माण होता है चतुर्धातुक संरचना. इसमें, प्रोटीन उपइकाइयाँ सहसंयोजक रूप से बंधी नहीं होती हैं, और ताकत कमजोर अंतर-आणविक बलों की परस्पर क्रिया से सुनिश्चित होती है। उदाहरण के लिए, चतुर्धातुक संरचना हीमोग्लोबिन प्रोटीन की विशेषता है, जिसमें चार प्रोटीन सबयूनिट और एक गैर-प्रोटीन भाग - हेम होता है।

एस 1. प्रोटीन क्या हैं? 2. प्रोटीन की संरचना क्या है? 3. अमीनो एसिड क्या हैं? 4. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए अमीनो एसिड कैसे जुड़े होते हैं? 5. प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के कौन से स्तर मौजूद हैं? 6. कौन से रासायनिक बंधन प्रोटीन अणुओं के संरचनात्मक संगठन के विभिन्न स्तरों को निर्धारित करते हैं? 7. अमीनो एसिड तीन प्रकार के होते हैं ए.बी.सी. पांच अमीनो एसिड से युक्त पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के कितने प्रकार बनाए जा सकते हैं? क्या पॉलीपेप्टाइड्स में समान गुण होंगे?